L'Institut national de la recherche agronomique (Inra) a annoncé mercredi qu'une de ses équipes a montré que la protéine prion responsable de la tremblante ovine a le potentiel pour convertir la protéine prion naturellement présente chez l'Homme dans sa forme saine et la rendre pathologique. « Ces premiers résultats [...] soulignent la nécessité de prendre en considération la possibilité de la transmission de cette maladie à l'Homme », détaille l'Inra dans un communiqué de presse du 17 décembre.

Les chercheurs ont conduit leurs travaux sur des souris reproduisant la barrière d'espèce humaine. Ils ont ainsi démontré que « l'agent pathogène induit une maladie en tout point similaire à celle causée par les prions responsables de la maladie de Creutzfeldt-Jakob ». C'est un phénomène que les études épidémiologiques avaient permis d'établir avec l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, dite maladie de la vache folle), mais pas avec la tremblante ovine.

Les scientifiques notent que « les troubles pathologiques [observés ont des] caractéristiques indiscernables de celles observées dans les formes sporadiques de la maladie humaine de Creutzfeldt-Jakob. Les auteurs considèrent que, même si le caractère zoonotique (1) de la tremblante du mouton devait être définitivement confirmé par de futures études, cette maladie ne constitue pas un nouveau risque majeur pour la santé publique. »

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(1) zoonotique : qui se transmet de l'animal à l'Homme ou inversement.

A consulter : l'article publié le 16 décembre 2014 dans la revue scientifique Nature communications (en anglais)